Білки - Енциклопедія Сучасної України
Beta-версія
Білки

БІЛКИ́ – різновид біополімерів, найчисельніша група з біологічних макромолекул живої клітини. Ці різноманітні за своїми функціями сполуки складають майже половину сухих речовин більшості організмів. Молекулярні маси Б. перебувають у діапазоні від 12 тис. (цитохром С, 104 амінокислотні залишки) до 106 дальтонів і більше. Молекули Б. мають свою унік. структуру. Це сполуки, за допомогою яких реалізується генет. інформація. Завдяки інформації, закладеній у структурі, визначається їхня функціон. індивід. програма. Виконують провідну роль у молекуляр. механізмах усіх процесів життєдіяльності. Структурними елементами є амінокислоти, залишки яких поєднуються за допомогою зв’язків -CO-NH-, утворюючи поліпептид. ланцюг. Б. усіх організмів, незалежно від їхніх функцій та біол. активності, побудовані з 20-ти стандарт. амінокислот, з’єднаних між собою ковалент. зв’язками в поліпептидні ланцюги. Індивід. характеристика певного Б. визначається первин. структурою поліпептид. ланцюга – послідовністю амінокислот. 1953 Ф. Сенґер уперше розшифрував послідовність амінокислот у поліпептид. ланцюгах гормону інсуліну. Відтоді проведено багато досліджень з послідовності амінокислот, і нині вже відома амінокислотна послідовність багатьох сотень Б., виділених із різних організмів. Зокрема, визначено амінокислотну послідовність у 2-х типах поліпептид. ланцюгів гемоглобіну. Тривимірну структуру та ідентифікацію актив. центрів білк. молекул визначають за допомогою методів рентґеноструктур. аналізу. Б. різних видів, які виконують однакові функції, називаються гомологічними. Наприклад, гемоглобін у всіх видів хребетних виконує однакову функцію – транспортування кисню. Поліпептидні ланцюги гомологіч. Б. майже однакові за розмірами. Крім цього, в амінокислот. послідовностях гомологіч. Б. в багатьох положеннях містяться ті самі амінокислоти – їх називають інваріант. залишками. Ті амінокислоти, які змінюються в окремих видах, називаються варіабельними. Відмінність між гомологіч. Б. виявляють за імун. реакцією. Складові Б. – амінокислоти – різняться характером бічних ланцюгів за розчинністю: одні гідрофільні, інші – гідрофобні. Від співвідношення гідрофіл. і гідрофоб. амінокислот залежать властивості білк. молекули та її конфігурація. У формуванні білк. молекули пептидні зв’язки можуть поєднуватися за допомогою водню. Заряд білк. молекули залежить від кількості позитив. чи негатив. зарядів, розташ. на поверхні Б., які в залежності від середовища (рН) можуть впливати на знак та розмір заг. заряду. Тут проявляються амфотерні властивості молекул Б.

Тісний контакт гідрофоб. ланцюгів усередині молекули Б., взаємодія протилеж. зарядів і водневі зв’язки створюють компактну структуру, складну просторову конфігурацію. Просторова орг-ція білк. молекули, що сформована у вигляді спіралізов. поліпептидів, створює вторинну структуру Б. Третинна структура Б. залежить від внутр.-клітин. характеру упаковки амінокислот. залишків. Від поєднання між собою кількох молекул Б. утворюється міцний комплекс завдяки четвертин. структурі. Залежно від просторової орг-ції Б. проявляють специф. активність – біол. функцію. Б., сполучаючись із вуглеводами, нуклеїн. кислотами, ліпідами тощо, утворюють комплекси: гліко-, нуклео-, ліпопротеїди. Залежно від біол. функцій Б. поділяють на транспортні, запасні, скорочувальні, структурні, захисні, регуляторні, ферменти (найбільш поширена і важлива група Б.). За формою молекул і деякими властивостями Б. поділяють на глобулярні та фібрилярні. В глобуляр. Б. поліпептидні ланцюги утворюють компактну сферичну структуру, або глобулу. Глобулярні Б. розчинні в водних системах. До них належать майже всі ферменти, транспортні білки крові, антитіла. За екстремал. значень рН, підвищеної три та обробки деякими реагентами вони втрачають розчинність і біол. активність, зберігаючи неушкодженою ковалентну структуру поліпептид. ланцюга. Цей процес називається денатурацією і зумовлений розгортанням поліпептид. ланцюгів. Фібрилярні Б. – молекули ниткоподіб. форми, нерозчинні, виконують структурну або захисну функції. До них належать альфа-кератин волосся й шерсті, фіброїн шовку й колаген сухожил. утворень.

Біосинтез Б. відбувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує регенерацію Б., метаболізм, його регуляцію, ріст і диференціацію клітин. Первинна структура кожного Б. закодована в молекулі ДНК. В процесі транскрипції інформація з ДНК передається на матричну РНК (мРНК). Кожна амінокислота кодується 3-ма нуклеотидами – триплетом (кодоном). Із 64-х кодонів 61 кодує 20 властивих для Б. амінокислот, а 3 відповідають за термінацію біосинтезу поліпептид. ланцюга. За допомогою транспорт. РНК (тРНК) амінокислота, активована аденозинтрифосфор. кислотою (АТФ), утворює комплекс аміноацил-тРНК, який переносить амінокислоту на полірибосоми. З цього моменту починається процес трансляції. Комплекси аміноацилтРНК, відповідно до мРНК, послідовно з’єднуються, при цьому відбувається синтез поліпептид. ланцюга у визначеній послідовності амінокислот. Формування остаточної структури білк. молекули відбувається в процесі посттрансляцій. модифікації синтезов. Б.

В Україні вивченню структури, біосинтезу та модифікаціям Б. присвяч. роботи В. Бєліцера, С. Комісаренка, Б. Сухомлинова, Г. Єльської. Проводять дослідж. з вивчення Б. в Ін-ті біохімії НАНУ, Ін-ті молекуляр. біології й генетики НАНУ та ін.

Літ.: Аналитические методы белковой химии / Пер. с англ. 1963; Структура и стабильность биологических макромолекул / Пер. с англ. 1973; Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков / Пер. с англ. 1974; Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки / Пер. с англ. 1976; Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке / Пер. с англ. 1980. Т. 2; Ленинджер А. Основы биохимии / Пер. с англ. 1985. Т. 3; усі – Москва.

О. Д. Коломиєць

Стаття оновлена: 2003