Амінокислоти
Визначення і загальна характеристика
АМІНОКИСЛÓТИ — органічні кислоти, у складі яких є одна або кілька аміногруп (-NH2) і карбоксильних груп (-СООН) та радикал R, який може мати різну будову та склад. Усі А. — безбарвні кристалічні речовини, переважно розчинні у воді. Входять до складу всіх білк. речовин, ферментів, деяких гормонів. З відкриттям А. першими стали відомі аспарагін (1806) і цистин (1810). До поч. 20 ст. було відомо вже бл. 20 А., нині — понад 150 природних. Завдяки наявності осн. NH2-груп і кислот. СООН-груп А. належать до амфотерних сполук. Залежно від рН розчину молекула А. може мати різні заряди (позитивні, негативні або ті й ті одночасно). Амфотерність А. зумовлює аналог. властивості білків і пептидів, до яких вони входять. Усі 20 А., що входять до складу білків, відповідають заг. формулі R-CH(NH2)COOH. Відповідно до кількості аміно- і карбоксил. груп у молекулі А. останні поділяють на моноаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові й диаміномонокарбонові кислоти. Усі природні А., крім гліцину, мають асиметрич. α-атом вуглецю і є оптично актив. сполуками, що існують у двох ізомерних формах. Залежно від будови радикала А. можуть належати до аліфатич. ряду або мати цикліч. характер. До трьох А. (цистеїн, цистин, метионін) входить сірка. Одержують А. при гідролізі білка та шляхом органіч. і мікробіол. синтезу. З білків виділено майже 25 А. В організмі людини і вищих тварин, на відміну від рослин і багатьох мікроорганізмів, деякі А. (т. зв. незамінні — треонін, валін, лейцин, ізолейцин, лізин, триптофан, фенілаланін, метіонін, гістидин) не синтезуються і повинні надходити з білками їжі. Якщо в ній немає бодай кількох із цих А., порушується синтез білків в організмі, що веде до розладів життєдіяльності, захворювань і навіть до смерті. У людини й тварини синтезуються т. зв. «замінні» А.: у недостатній кількості — цистин, аргінін, тирозин; повністю — аланін, гліцин, пролін, оксипролін, серин, норлейцин, аспарагінова і глутамінова кислоти та ін. У процесі обміну речовин А. безперервно включаються до складу білкових молекул. А. є субстратами в біосинтезі білка, де відіграють також велику регулятивну роль. Низка А., зокрема незамінних, перетворюються на продукти, що виконують важливі регулятивні функції в заг. обміні речовин. В організмах А. проходять процеси розкладу до кінцевих продуктів обміну (в людини, ссавців — до сечовини, вуглекислого газу і води), при якому виділяється енергія, потрібна організмові для процесів життєдіяльності. У тканинах живих організмів трапляються А. (бл. 200), що не входять до складу білків. Серед них — важл. проміжні продукти обміну речовин (орнітин, цистатіон та ін.), а також рідкісні А., біол. функції яких не зʼясовано. Деякі А. та їхні суміші застосовують у медицині (для парентерального харчування хворих, лікування розладу обміну речовин та ін. хвороб), у мікробіол. і харчової промисловості, у тваринництві й ветеринарії (для харчування і лікування тварин) та ін. галузях. Дефіцитні в натурал. кормах А. (метіонін, лізин) включають до складу преміксів, комбікормів тощо. В Україні структуру та функції А. у живих організмах досліджують у багатьох НДІ та ВНЗах, провід. серед яких є Інститути НАНУ: біохімії, молекуляр. біології і генетики, фізіології рослин і генетики, мікробіології і вірусології; каф. біохімії Київ. університету та ін.
Літ.: Майстер А. Биохимия аминокислот. Москва, 1961; Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды, белки / Пер. с англ. Москва, 1976; Біохімія: Підруч. К., 1995.
М. М. Хомляк
Додаткові відомості
Рекомендована література
Завантажити статтю
