Білки

Визначення і загальна характеристика

БІЛКИ́ — різновид біополімерів, найчисельніша група з біо­логічних макромолекул живої клітини. Ці різноманітні за своїми функціями сполуки складають майже половину сухих речовин більшості організмів. Молекулярні маси Б. пере­бувають у діапазоні від 12 тис. (цитохром С, 104 амінокислотні залишки) до 106 дальтонів і більше. Молекули Б. мають свою унік. структуру. Це сполуки, за допомогою яких реалізується генет. інформація. Завдяки інформації, закладеній у структурі, ви­значається їхня функціон. індивід. про­грама. Виконують провід­ну роль у молекуляр. механізмах усіх процесів жит­тєдіяльності. Структурними елементами є амінокислоти, залишки яких по­єд­нуються за допомогою звʼязків -CO-NH-, утворюючи поліпептид. ланцюг. Б. усіх організмів, незалежно від їхніх функцій та біол. активності, побудовані з 20-ти стандарт. амінокислот, зʼ­єд­наних між собою ковалент. звʼязками в поліпептидні ланцюги. Індивід. характеристика певного Б. ви­значається первин. структурою поліпептид. ланцюга — послідовністю амінокислот. 1953 Ф. Сенґер уперше роз­шифрував послідовність амінокислот у поліпептид. ланцюгах гормону інсуліну. Від­тоді проведено багато досліджень з послідовності амінокислот, і нині вже ві­дома амінокислотна послідовність багатьох сотень Б., виділених із різних організмів. Зокрема, ви­значено амінокислотну послідовність у 2-х типах поліпептид. ланцюгів гемо­глобіну. Тривимірну структуру та ідентифікацію актив. центрів білк. молекул ви­значають за допомогою методів рентґено­структур. аналізу. Б. різних видів, які виконують однакові функції, називаються гомологічними. На­приклад, гемо­глобін у всіх видів хребетних виконує однакову функцію — транс­портува­н­ня кисню. Поліпептидні ланцюги гомологіч. Б. майже однакові за роз­мірами. Крім цього, в амінокислот. послідовностях гомологіч. Б. в багатьох положе­н­нях містяться ті самі амінокислоти — їх називають інваріант. залишками. Ті амінокислоти, які змінюються в окремих видах, називаються варіабельними. Від­мін­ність між гомологіч. Б. виявляють за імун. реакцією. Складові Б. — амінокислоти — різняться характером бічних ланцюгів за роз­чин­ністю: одні гідрофільні, інші — гідрофобні. Від спів­від­ноше­н­ня гідрофіл. і гідрофоб. амінокислот залежать властивості білк. молекули та її конфігурація. У формуван­ні білк. молекули пептидні звʼязки можуть по­єд­нуватися за допомогою водню. Заряд білк. молекули залежить від кількості позитив. чи негатив. зарядів, роз­таш. на поверх­ні Б., які в залежності від середовища (рН) можуть впливати на знак та роз­мір заг. заряду. Тут проявляються амфотерні властивості молекул Б.

Тісний контакт гідрофоб. ланцюгів усередині молекули Б., взаємодія протилеж. зарядів і водневі звʼязки створюють компактну структуру, складну просторову конфігурацію. Просторова організація білк. молекули, що сформована у ви­гляді спіралізов. поліпептидів, створює вторин­ну структуру Б. Третин­на структура Б. залежить від внутр.-клітин. характеру упаковки амінокислот. залишків. Від по­єд­на­н­ня між собою кількох молекул Б. утворюється міцний комплекс завдяки четвертин. структурі. Залежно від просторової організації Б. проявляють специф. активність — біол. функцію. Б., сполучаючись із вуглеводами, нуклеїн. кислотами, ліпідами тощо, утворюють комплекси: гліко-, нуклео-, ліпо­протеїди. Залежно від біол. функцій Б. поділяють на транс­порт­ні, запасні, скорочувальні, структурні, захисні, регуляторні, ферменти (найбільш поширена і важлива група Б.). За формою молекул і деякими властивостями Б. поділяють на глобулярні та фібрилярні. В глобуляр. Б. поліпептидні ланцюги утворюють компактну сферичну структуру, або глобулу. Глобулярні Б. роз­чин­ні в водних системах. До них належать майже всі ферменти, транс­порт­ні білки крові, антитіла. За екс­тремал. значень рН, під­вищеної три та обробки деякими ре­агентами вони втрачають роз­чин­ність і біол. активність, зберігаючи неу­шкодженою ковалентну структуру поліпептид. ланцюга. Цей процес називається денатурацією і зумовлений роз­горта­н­ням поліпептид. ланцюгів. Фібрилярні Б. — молекули ниткоподіб. форми, нерозчин­ні, виконують структурну або захисну функції. До них належать альфа-кератин волос­ся й шерсті, фіброїн шовку й колаген сухожил. утворень.

Біо­синтез Б. від­бувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує регенерацію Б., метаболізм, його регуляцію, ріст і диференціацію клітин. Первин­на структура кожного Б. закодована в молекулі ДНК. В процесі транс­крипції інформація з ДНК пере­дається на матричну РНК (мРНК). Кожна амінокислота кодується 3-ма нуклеотидами — триплетом (кодоном). Із 64-х кодонів 61 кодує 20 властивих для Б. амінокислот, а 3 від­повід­ають за термінацію біо­синтезу поліпептид. ланцюга. За допомогою транс­порт. РНК (тРНК) амінокислота, активована аденозинтрифосфор. кислотою (АТФ), утворює комплекс аміноацил-тРНК, який пере­носить амінокислоту на полірибосоми. З цього моменту починається процес транс­ляції. Комплекси аміноацилтРНК, від­повід­но до мРНК, послідовно зʼ­єд­нуються, при цьому від­бувається синтез поліпептид. ланцюга у ви­значеній послідовності амінокислот. Формува­н­ня остаточної структури білк. молекули від­бувається в процесі пост­транс­ляцій. модифікації синтезов. Б.

В Україні ви­вчен­ню структури, біо­синтезу та модифікаціям Б. присвяч. роботи В. Бєліцера, С. Комісаренка, Б. Сухомлинова, Г. Єльської. Проводять дослідж. з ви­вче­н­ня Б. в Ін­ституті біо­хімії НАНУ, Ін­ституті молекуляр. біо­логії й генетики НАНУ та ін.

Літ.: Аналитические методы белковой химии / Пер. с англ. 1963; Структура и стабильность биологических макромолекул / Пер. с англ. 1973; Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков / Пер. с англ. 1974; Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки / Пер. с англ. 1976; Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке / Пер. с англ. 1980. Т. 2; Ленинджер А. Основы биохимии / Пер. с англ. 1985. Т. 3; усі — Москва.

О. Д. Коломиєць

Завантажити статтю